Biologie Medizin lernen mit den Eselsbrücken von Meditricks.de

Proteinfaltung, -modifikation & -sortierung


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wie wir dieses Thema behandeln und wie unsere Eselsbrücken aussehen:

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Proteinfaltung, -modifikation & -sortierung

Inhaltliche Einleitung
Wiederholung: Während der Translation übersetzen die Ribosomen die mRNA mit der Information der DNA aus dem Zellkern in eine Aminosäuresequenz (also ein Protein). Damit das neu hergestellte Protein funktionsfähig wird, durchläuft es während und nach der Translation einige Prozesse. Die Proteinfaltung ist einer davon: Das Protein wird gefaltet und mittels Hilfsproteinen in seine natürliche dreidimensionale Struktur gebracht. Die bekanntesten Hilfsproteine sind die Chaperone (“Anstandsdamen”). Sie kontrollieren die Faltung und korrigieren, wenn nötig. Ein weiterer wichtiger Schritt zum fertigen Protein sind verschiedene co- und posttranslationale Modifikationen, wie z.B das Anhängen von Zuckern oder Fettsäuren. Last but not least folgt die Sortierung: Die hergestellten Proteine werden verpackt und entsprechend ihrer Funktion auf die Zellkompartimente verteilt. Der Meditrick ist folgendermaßen gegliedert:
  1. Der Ablauf der Proteinfaltung und die Bedeutung von Hilfsproteinen wird erklärt.
  2. Warum hängen wir Zucker oder Fettsäuren an Proteine (co- und posttranslationale Modifikation) und was bewirkt das? Wir nennen einige bekannte und IMPP-relevante Modifikationen, aber keinesfalls alle.
  3. Es folgt die Erklärung der Proteinsortierung auf die Zellkompartimente.
  4. Zu guter Letzt beschäftigen wir uns mit einem Regulationsprinzip der Translation.

Basiswissen

  • Co- und Posttranslationale Proteinveränderungen

    3 Szenen während Bau und Flug der Aminobombe

    Nachdem bei der Translation der genetische Code in ein Protein umgewandelt wurde, scheint das Ziel erreicht zu sein. Doch das neu hergestellte Protein muss noch einige Prozesse durchlaufen, damit es seine Funktion erfüllen kann. Diese Prozesse finden zum Teil co- und zum Teil posttranslational statt: die 3 Szenen dieses Meditricks finden sowohl während des Baus (cotranslational), als auch nach dem Raketenlaunch (posttranslational) statt. Die Aminoelemente werden passend zueinander angeordnet (Faltung), im Spacecenter HQ modifiziert (Modifikation) und schließlich soll die Bombe im richtigen Kometschacht landen (Proteinsortierung).

  • Proteinfaltung startet während Translation

    Falterdrohnen helfen bei Last-Minute-Faltung der Aminoelement-Kette

    An der Szene 1 mit den Falterdrohnen ist die Proteinfaltung dargestellt. Nachdem bei der Translation der genetische Code in ein Protein umgewandelt wurde, scheint das Ziel erreicht zu sein. Doch das neu hergestellte Protein muss noch einige Prozesse durchlaufen, damit es seine Funktion erfüllen kann. Einer dieser Prozesse ist die Proteinfaltung, die bereits während der Translation beginnt. Die Maden mit Kronen auf ihren Falterdrohnen sorgen bereits während des Bombenbaus dafür, dass die Aminoelemente in richtiger Ausrichtung zueinander stehen. Sie haben schon während des Baus damit begonnen, weil so wenig Zeit blieb und sind jetzt in der gezündeten Aminobomben-Rakete drinnen, um die letzten Änderungen der Aminoelement-Faltung vorzunehmen. Gelingt es Ihnen nicht, die Aminoelemente richtig anzuordnen, wird die Bombe nicht funktionieren.

  • Protein nimmt dreidimensionale Struktur an

    Dreidimensionale Aminoelement-Struktur in Aminobombe

    Durch die Gene des Menschen ist die Primärstruktur des Proteins, also die Aminosäuresequenz, festgelegt. Die Primärstruktur enthält alle wichtigen Informationen zur Faltung in die korrekte dreidimensionale Struktur (dreidimensionale Aminolelemente, dreidimensionaler Raum). Die richtige Faltung ist notwendig für die Ausführung der Funktionen innerhalb der Zelle. Um zu verdeutlichen, dass es sich um die dreidimensionale Struktur handelt, sehen wir einen Raum mit starker Tiefenwirkung (3D-Struktur). Die Maden mit Kronen ordnen den Aminoelement-Strang so an, dass er hoffentlich explodiert, wenn er auf den Kometen trifft.

  • Protein strebt nach energetisch günstigster Struktur

    Falter nutzen Solarzellen, um Energie zu sparen.

    Die Faltung erfolgt über eine begrenzte Anzahl von Faltungsschritten, bis das Protein seine energetisch günstigste Konformation erreicht. Energetisch günstig sind auch Solarzellen: Einige Falter (Proteinfaltung) sind Technikliebhaber, die ständig nach neuen Gadgets suchen, um Energie zu sparen. Kleine Solarzellen sind auf den Flügeln der Technikbegeisterten befestigt, um die energetisch günstigste Faltung zu verbildlichen. Bei den Faltungsschritten bilden sich Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen und Van-der-Waals-Kräfte aus.

  • 1) Chaperone: ↑ Ausschüttung bei ↑ Temperatur + Stress

    Maden mit Kronen arbeiten trotzdem in Hitze und Stress

    Die Proteinfaltung wird wegen der Gefahr eines Fehlers von sog. Chaperonen überwacht und gelenkt. Im Bild übernehmen das die Maden mit Krone (Chaperone). Sie werden unter Stressbedingungen und bei erhöhter Temperatur vermehrt exprimiert, weshalb sie auch als Hitzeschockproteine (Hsp) bezeichnet werden: hier arbeiten die Maden mit Krone auch unter diesen schwierigen Bedingungen verbissen weiter. Der erhöhte Schwierigkeitsgrad durch Hitze und Stress motiviert sie eher. Dies ist ein sinnvoller Schutzmechanismus des Körpers, da in Stresssituationen die Faltung schlechter funktioniert.

  • ...

Expertenwissen

  • Fehlgefaltete Proteine durch ↑ Temperatur und Stress

    Rakete schon gezündet: Hohe Temperatur und Stress in Aminobombenrakete

    Obwohl die Maden ihren Job beherrschen, verlangt diese stressige Situation alles von ihnen ab. Die Schweißperlen auf ihrer Stirn verraten außerdem wie heiß es mittlerweile in der Aminobombe ist - alle arbeiten auf Hochtouren. Aus einem der Falterdrohnen kommt schon Rauch, um an fehlgefaltete Proteine zu erinnern. Sie entstehen u.a durch erhöhte Temperatur (rotes Licht, Maden schwitzen stark) und Stress (gestresste Gesichter und Warnfarbe). Da fehlgefaltete Proteine intra- und extrazelluläre Schäden anrichten, ist es wichtig sie entweder abzubauen oder mittels Hilfsproteinen (s.u.) korrekt zu falten.

  • 2) Protein-Disulfid-Isomerase: thermodynamisch günstigste Disulfidbrücken

    Di-Iso-Dino schweißt thermodynamisch im Schwefelrauch Aminoelemente zusammen

    Die Protein-Disulfid-Isomerase ist ein weiteres Enzym, das bei der Proteinfaltung hilft. Dieses Enzym ist am Di-Iso-Dino mit zwei Iso-Flaschen gezeigt, mit denen er in dieser Hitze genug zu trinken hat. Das Enzym hilft dabei, die thermodynamisch günstigsten Disulfidbrücken in einem Protein auszubilden: der Dino schweißt mit schwefelgelbem Rauch zwei Aminoelemente zusammen, um die Disulfid-Brücke darzustellen. Das ist wichtig bei Proteinen mit mehr als zwei Cysteinresten, da es bei ihnen mehrere Möglichkeiten der Verknüpfung von Disulfidbrücken gibt. Das Ziel ist die thermodynamisch günstigste Form zu erreichen.

  • N-Acetylneuraminsäure schützt Glykoproteine vor Leberabbau

    2. Nerz hat Atzen-Tüllrock an und greift sich verzweifelt an “Neuronen”

    Bei der N-Glykosylierung wird manchmal auch eine N-Acetylneuraminsäure angehängt, hier der 2. Nerz mit Atzen-Tüllrock und Neuronenhaaren (N-Acetyl-neur-aminsäure). Dieser Rest schützt Glykoproteine vor dem Abbau in der Leber, indem sie sich an das Ende der Glykoproteine hängen: hier greift sich der Nerz schockiert in die Haare, um sie zu schützen. (Der Rest verdeckt Rezeptoren, welche den Abbau in der Leber einleiten.)

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