Translation: Elongation & Termination Biologie Medizin lernen mit den Eselsbrücken von Meditricks.de

Translation 2: Elongation & Termination


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Hier eine Vorschau,
wie wir dieses Thema behandeln und wie unsere Eselsbrücken aussehen:

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Translation 2: Elongation & Termination

Inhaltliche Einleitung
Während der Elongation (Phase 2 der Translation) verknüpft der Translationskomplex die Aminosäuren in der codierten Reihenfolge miteinander. Dabei wandert das Ribosom an der mRNA entlang. Wichtig sind die drei Bindungsstellen am Ribosom, wobei die erste (A-Stelle) für die Aufnahme der neuen tRNA mit Aminosäure wichtig ist. An der zweiten Stelle (P-Stelle) wächst unsere Polypeptidkette, durch die neu ankommenden Aminosäuren, zu einem Protein heran. Die unbeladenen tRNA werden an der E-Stelle freigesetzt und können wiederverwendet werden. Die Termination (dritte Phase) markiert das Ende der Translation. Die Ribosomen haben ihren Job erledigt und die mRNA, mit der Information der DNA aus dem Kern, in ein fertiges Protein übersetzt. Dieses Protein wird abgespalten und kann sich falten.

Basiswissen

  • Elongation und Termination der Translation

    Verlängerung der Aminobomben-Sequenz und Zündung durch Terminator-Affe

    Während der Initiation werden alle Vorbereitungen für die eigentliche Translationsarbeit getroffen: die Elongation. Während der Elongation (Phase 2 der Translation) verknüpft der Translationskomplex die Aminosäuren in der codierten Reihenfolge miteinander. Hier bauen die Dinos auf DiNeA mithilfe der Rhino-Ingenieure die Aminobombe zusammen. Sie verknüpfen dazu die einzelnen Amino-Elemente miteinander (Aminosäuren-Sequenz wird zusammengebaut). Die Termination (dritte Phase) markiert das Ende der Translation und wird hier am Terminator-Affen gezeigt. Die Elongation wird beendet und das Protein wird abgespalten und in die Zelle entlassen (zur Faltung) – hier beendet der Terminator-Affe den Bau und zündet die erste Aminobombe.

  • Elongation (Phase 2 der Translation): Verlängerung der Aminosäurekette

    Amino-Elemente werden miteinander verknüpft

    Kurz zur Erinnerung: Die Initiation (1. Phase der Translation) endet damit, dass der Initiationskomplex (inklusive funktionelles Ribosom) fertig zusammen gebaut wird und die Initiator-tRNA mit der Aminosäure Methionin an die Stelle des Start-Codons platziert wird. Während der Elongation folgt dann die Synthese des Proteins - also die kontinuierliche Verlängerung (=“Elongation”) der Polypeptidkette.

  • Die drei Bindungsstellen des Ribosoms: E-, P- und A-Stelle

    Exit-Stelle, P-arkplatz, A-nflugbahn auf kleinem Rhino-Bauschiff

    Jedes Ribosom besitzt drei Bindungsstellen: die E-, P- und A-Stelle, hier an der Exit-Stelle, Parkstelle und Anflugstelle zu sehen. Merken sollte man sich die Reihenfolge “EPA” (so “sieht” man sie gelesen von links nach rechts). Jede tRNA besetzt zuerst die A-, dann die P- und schließlich die E-Stelle, bevor sie freigelassen wird. (Einzige Ausnahme von dieser Regel ist die erste Aminosäure Methionin: Sie landet während der Initiation direkt auf der P-Stelle.)

  • A- bzw. Akzeptorstelle: bindet Aminoacyl-tRNA mit nächster Aminosäure

    Anflugbahn ist Landestelle für T-Schiff

    tRNAs mit Aminosäure heißen Aminoacyl-tRNA. Aminoacyl-tRNAs versorgen die wachsende Polypeptidkette mit den nötigen Aminosäuren. Sie “landen” (wie kleine Flugzeuge) auf der A-Stelle: die A-Stelle ist die A-kzeptorstelle (“Anflugbahn”) für die Aminoacyl-tRNAs. Sobald die A-Stelle frei wird nutzt eine neue tRNA ihre Chance und landet hier - sofern sie akzeptiert wird.

  • Angriff neuer Aminosäure (A-Stelle) auf Polypeptidkette (P-Stelle)

    Amino-Elemente von Anflugbahn werden mit Elementen auf Parkbahn verknüpft

    Jede neue Aminosäure der A-Stelle greift die bestehende Polypeptidkette an, die auf der P-Stelle “geparkt” ist. Hier werden die Amino-Elemente der Anflugbahn mit den Amino-Elementen auf der Parkbahn verknüpft. Die P-Stelle steht eigentlich für Peptidylstelle – wir haben uns für die Parkbahn entschieden, weil die Aminosäuren hier zwischengeparkt werden. Ziel ist es, ein Teil dieser Kette zu werden. Dafür wird zwischen den beiden Komponenten eine Peptidbindung geknüpft.

  • ...

Expertenwissen

  • Copilot der Aminoacyl-tRNA: eEF1α (eE-Faktor-1α) hilft beim Auffinden der A-Stelle

    Copilot des ankommenden T-Schiffs: Ehe-Raptor als Fluglotse mit 1-förmigem GTP-Positionslicht

    Der Elongationsfaktor eEF1α ist hier am Ehe-Raptor gezeigt, der Fluglotse ist (er hat Ehestreit mit seinem Partner in der Lok, siehe unten). Sein 1-förmiges Positionslicht erinnert dich an eEF1. Er weist der ankommenden tRNA den Weg (Co-Pilot) und hilft ihr beim Auffinden der A-Bindungsstelle am Ribosom. eEF1α bindet zusammen mit GTP an die beladene tRNA, weshalb das Positionslicht ein gelber GTP-Blitz ist. Die drei Komponenten bilden einen ternären Komplex, wobei GTP die Energie liefert, um eEF1α zu aktivieren. Nicht verwechseln: Während der Initiation gab es schon einen ternären Komplex. Ternär heißt nur: aus drei Komponenten bestehend.

  • Peptidyltransferase ist ein Ribozym

    Schlepp-Arm hat ein Rhino-Kostüm an

    Die Peptidyltransferase der großen ribosomalen Untereinheit ist ein Ribozym, hier an der Rhino-Form des Schlepp-tidyltransferasearms zu sehen. (Ribozym = ribosomale RNA mit katalytischer Funktion.) In unserem Fall ist es die Herstellung der Peptidbindung.

  • Pacemaker der Translokation: eEF2

    Lok wird vom (zerstrittenen) Ehe-Raptor mit Gashebel & Schwanenflügel gefahren

    Der Elongationsfaktor eEF2 ist der Pacemaker und Regulator der Translokation. Er wird hier durch den zweiten Ehe-Raptor (eF-Faktor) mit Schwanenflügel (Zahl-Form-System: 2) in der Tanz-Lok gezeigt. Der Pacemaker bestimmt die Wanderungsgeschwindigkeit (Translokationsrate), was sein Bedienen eines Gashebels aufgreift. Dazu hydrolysiert eEF2 GTP zu GDP und gewinnt damit Energie für die Wanderung des Ribosoms und somit den Wechsel der Bindungsstellen der tRNAs, weshalb der Gashebel ein gelber GTP-Blitz ist.

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